PROTEASI (o peptidasi): enzimi idrolitici coinvolti nella digestione proteica.Con la loro azione, le proteasi sono in grado di spezzare i legami peptidici che uniscono i vari amminoacidi e dalla cui ripetuta concatenazione originano le molecole proteiche.
Le proteasi del tubo digerente, sintetizzate a livello dello stomaco, del pancreas e della mucosa intestinale, si dividono in endopeptidasi ed esopeptidasi. Questi enzimi, nel loro insieme, sono essenziali per la digestione delle proteine alimentari, che vengono ridotte a frammenti molecolari sufficientemente piccoli da permetterne l'assorbimento.
Endopeptidasi | Esopeptidasi |
Scindono i legami peptidici all'interno della molecola proteica , originando peptidi di varia lunghezza. | Idrolizzano legami peptidici situati alle estremità della catena aminoacidica. |
ORIGINE |
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Gastriche e pancreatiche | Pancreatiche e intestinali |
- Pepsina: prodotta dalle cellule peptiche dello stomaco in forma inattiva (pepsinogeno). Attivata dall'acido cloridrico. Interviene soprattutto sui legami peptidici che impegnano aminoacidi aromatici (come tirosina, triptofano e fenilalanina). - Tripsina: prodotta dal pancreas esocrino in forma inattiva (tripsinogeno). Attivata dall'enteropeptidasi duodenale. Interviene soprattutto sui legami peptidici che impegnano aminoacidi basici (come arginina e lisina) - Chimotripsina: prodotta dal pancreas esocrino in forma inattiva (chimotripsinogeno). Attivata dalla tripsina. Interviene soprattutto sui legami peptidici che impegnano aminoacidi aromatici (come tirosina, triptofano e fenilalanina). - Elastasi: prodotta dal pancreas esocrino in forma inattiva (pre-pro-elastasi). Attivata dalla tripsina. Unico enzima capace di attaccare l'elastina e come tale importantissimo per la digestione degli alimenti carnei. |
- Carbossipeptidasi: prodotte e secrete dal pancreas esocrino in parte in forma attiva ed in parte in forma inattiva. Intervengono sui legami peptidici posti all'estremità carbossilica della catena amminoacidica. - Amminopeptidasi: prodotte e secrete dalla mucosa duodenale. Intervengono sui legami peptidici posti all'estremità carbossilica della catena amminoacidica. - Dipeptidasi: secrete dagli enterociti dell'intestino tenue, idrolizzano il legame peptidico che tiene unite singole coppie di aminoacidi |
Le proteasi adibite alla digestione delle proteine di origine alimentare rappresentano soltanto una piccola parte della grande famiglia a cui appartengono. Se pensiamo che gli enzimi, al pari di molti ormoni, sono molecole di natura proteica, ci rendiamo conto di quanto importante sia il ruolo svolto dalle proteasi. Quale modo migliore per regolare l'attività di queste molecole se non quello di degradarle all'occorrenza tramite proteasi specifiche? Ecco allora che le cellule del sistema immunitario contengono proteasi per digerire la membrana cellulare dei microorganismi estranei, che a loro volta (stiamo parlando di batteri) possiedono da un lato la capacità di secernere enzimi proteolitici per invadere la cellula e dall'altro quella di rilasciare tossine proteiche (esotossine) dalle quali dobbiamo difenderci. Alcune proteasi plasmatiche, come l'antitrombina III e la plasmina, giocano un ruolo importante nella coagulazione, impedendo un'eccessiva attivazione di questo meccanismo, che viene invece esaltato dalla trombina (anch'essa appartenente alla grande famiglia delle proteasi).
L'azione modulatoria delle proteasi risulta quindi fondamentale nella regolazione delle varie funzioni corporee; se dalla sintesi proteica originano delle proteine anomale, ad esempio, è molto importante che vengano degradate al più presto. Similmente, nella guarigione delle ferite il tessuto cicatriziale non può crescere all'infinito, ma dev'essere limitato da proteasi specifiche. Inoltre, se consideriamo che le proteasi degradano e distruggono molecole proteiche, dobbiamo aspettarci che esistano fattori, tra cui altre proteasi, in grado di regolarne la funzione ed impedire, così, che gli esaltati fenomeni proteolitici finiscano coll'arrecare danno ai tessuti dell'organismo.
Fenomeni proteolitici a carico delle fibre muscolari vengono attivati dal digiuno e dall'esercizio fisico prolungato allo scopo di produrre energia e glucosio a partire da alcuni aminoacidi glucogenici.
Anche le proteasi vegetali sono sintetizzate dalle piante allo scopo di difendersi da patogeni, degradare peptidi e modificare struttura e funzione di altre proteine. Ne sono ricchi in modo particolare il gambo d'ananas (bromelina), la papaya (papaina) ed i semi germogliati (malto d'orzo). L'ingestione di questi alimenti o dei loro estratti contribuisce a regolare la funzionalità digestiva, coadiuvando l'azione delle proteasi endogene rilasciate nel tubo digerente.