Istidina: a cosa serve e dove si trova

Istidina: a cosa serve e dove si trova
Ultima modifica 22.09.2023
INDICE
  1. A cosa serve l’istidina?
  2. Dove si trova l’istidina?
  3. Metabolismo dell’istidina
  4. Bibbliografia

L'istidina (Histidine in inglese, simbolo His o H) è un α-amminoacido (essenziale e proteinogenico).

Contiene un gruppo α-amminico (–NH3+), un gruppo acido carbossilico (–COO−) e un gruppo laterale imidazolico, che la rende un amminoacido carico positivamente a pH fisiologico.

L'istidina fu isolata per la prima volta da Albrecht Kossel e Sven Gustaf Hedin, nel 1896.

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A cosa serve l’istidina?

L'istidina è oggi considerato un amminoacido essenziale (EAA) a tutte le età, anche se, inizialmente, si credeva lo fosse solo per i neonati.

I neonati hanno un fabbisogno di istidina pari a 29 mg/kg/die, mentre gli adulti di età pari o superiore a 19 anni, 14 mg/kg /die.

L'istidina è un amminoacido proteinogenico, ovvero coinvolto nella sintesi proteica. Rientra quindi tra le 22 unità monomeriche indispensabili alla costruzione delle numerose proteine distribuite in tutti i distretti dell'organismo. La sua carenza rappresenta un fattore limitante al mantenimento e al corretto funzionamento dei tessuti dell'organismo, anche se una dieta carente di istidina non determina il rapido bilancio proteico negativo osservato con altri EAA.

È stato dimostrato che il corpo compensa la carenza di istidina per lunghi periodi attraverso un maggiore catabolismo di emoglobina e carnosina, seguito da una diminuzione dei livelli di emoglobina nel sangue e di carnosina nei muscoli.

L'istidina è un precursore dell'istamina, un mediatore infiammatorio importantissimo nella risposta immunitaria.

Le proprietà acido-base della catena laterale dell'imidazolo sono importanti per il meccanismo catalitico di molti enzimi. Viene utilizzato spesso per il trasporto rapido dei protoni, ad esempio nell'anidrasi carbonica. Nell'emoglobina, l'istidina influenza il legame con l'ossigeno e il monossido di carbonio.

L'istidina forma complessi con molti ioni metallici. La catena laterale imidazolica del residuo dell'istidina funge comunemente da ligando nelle metalloproteine. Un esempio è la base assiale attaccata al Fe nella mioglobina e nell'emoglobina.

L'integrazione alimentare di istidina è in fase di studio per varie applicazioni, tra cui: disturbi neurologici, dermatite atopica, sindrome metabolica, diabete, anemia uremica, ulcere, malattie infiammatorie intestinali, tumori maligni e prestazioni muscolari durante un intenso esercizio fisico.

Dove si trova l’istidina?

Gli alimenti più ricchi di istidina sono quelli abbondanti in proteine, soprattutto carne (rossa, pollame) e frattaglie (ad es. cervello come alimento), e pesce; nei legumi (fagioli, soia ecc.) e alcuni cereali (avena, frumento ecc.), invece, l'apporto è mediamente più basso ma non trascurabile.

Le proteine animali apportano mediamente 25-30 mg/g di istidina. Le proteine di origine vegetale mediamente 25-30 mg/g.

Elevate quantità di istidina (109 mg/g) sono state rilevate nel brodo di bonito essiccato, un ingrediente alimentare comunemente utilizzato nei pasti giapponesi, chiamato dashi. Il bonito (tonno striato; Katsuwonus pelamis) è un pesce abbastanza comune per chi si approvvigiona in oceano; in questi paesi, il brodo di bonito essiccato viene utilizzato più frequentemente del brodo di manzo o di pollo.

Metabolismo dell’istidina

Biosintesi dell'istidina

La biosintesi dell'istidina non avviene nell'organismo umano, ragione per la quale è considerata essenziale.

La biosintesi dell'istidina è stata ampiamente studiata negli organismi procarioti, come E. coli e nel fungo Neurospora crassa, dove avviene in dieci passaggi – che non riporteremo, in quando abbastanza complessi da poter sintetizzare senza un'adeguata grafica.

Anche le piante possono sintetizzare l'istidina, in maniera molto simile ai microrganismi.

Degradazione dell'istidina

L'istidina è uno degli amminoacidi che possono essere convertiti in intermedi del ciclo dell'acido tricarbossilico (TCA) – noto anche come ciclo dell'acido citrico.

L'istidina, insieme ad altri aminoacidi come la prolina e l'arginina, partecipa alla deaminazione, un processo in cui viene rimosso il gruppo amminico.

Conversione dell'istidina

L'amminoacido istidina è un precursore dell'istamina, un'ammina prodotta nell'organismo e necessaria per il processo di infiammazione.

L'enzima istidina ammoniaca-liasi converte l'istidina in ammoniaca e acido urocanico. L'istidinemia, un raro disturbo metabolico incentrato sulla carenza di questo enzima, determina aciduria urocanica.

L'istidina può essere convertita in 3-metilistidina da enzimi metiltransferasi, un biomarker per il danno muscolare scheletrico.

L'istidina è anche un precursore della biosintesi della carnosina, un dipeptide presente nel muscolo scheletrico.

Negli Actinomycetota e nei funghi filamentosi (come la suddetta Neurospora crassa), l'istidina può essere convertita nell'antiossidante ergotioneina.

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Autore

Dott. Riccardo Borgacci

Dott. Riccardo Borgacci

Dietista e Scienziato Motorio
Laureato in Scienze motorie e in Dietistica, esercita in libera professione attività di tipo ambulatoriale come dietista e personal trainer