Digestione delle Proteine

Struttura

Le proteine sono formate dall'unione di molecole più semplici chiamate amminoacidi che si legano tra loro attraverso legami peptidici. Due molecole di aminoacidi formano un dipeptide, tre un tripeptide e così via. Si parla di polipeptide quanto tale catena è formata da meno di 100 aminoacidi e di proteine quando il numero delle singole unità supera tale soglia.

Nel corpo umano si riconoscono circa 50.000 diverse molecole proteiche, la cui funzione è determinata dalla loro sequenza amminoacidica. Attraverso tutta una serie di reazioni il nostro organismo è in grado di sintetizzare autonomamente le proteine di cui ha bisogno a partire dai singoli aminoacidi contenuti negli alimenti. Dal momento che le proteine sono troppo grosse per essere assorbite come tali e trasportate in circolo, alcuni enzimi presenti nel lume del tratto gastrointestinale intervengono nella loro digestione scomponendole nei singoli amminoacidi.

Digestione

Durante il processo digestivo la maggior parte delle proteine è ridotta completamente nei singoli aminoacidi. La digestione di queste macromolecole inizia nello stomaco dove l'azione combinata di pepsinogeno ed acido cloridrico porta alla formazione di oligopeptidi (corte catene di aminoacidi formate da meno di dieci unità).

L'acido cloridrico, oltre a trasformare il pepsinogeno in pepsina, distrugge gran parte della carica batterica, favorisce l'assorbimento del ferro e la sintesi di succo enterico, bile, bicarbonati ed enzimi pancreatici. La secrezione dello stomaco è influenzata da fattori nervosi, (odore, gusto del cibo e condizionamento), meccanici (distensioni delle pareti gastriche), chimiche (presenza di oligopeptidi) e ormonali (gastrina).

La digestione delle proteine viene completata dalle proteasi intestinali di origine pancreatica (riversate nel duodeno) e prodotte dalla membrana dello stesso intestino (poste sull'orletto a spazzola). Per questo motivo la digestione proteica è normale anche dopo l'asportazione chirurgica dello stomaco.

Le proteasi si dividono in endoproteasi (idrolizzano i legami peptidici interni alle proteine: chimotripsina, elastasi, tripsina) e esopeptidasi (idrolizzano l'aminoacido terminale della proteina: carbossipeptidasi, amminopeptidasi, dipeptidasi).

A livello intestinale la digestione delle proteine viene completata ed i singoli aminoacidi, dipeptidi e tripeptidi, possono essere assorbiti e trasportati al fegato da carriers specifici.

Una piccola quota di proteine presenti negli alimenti non viene assorbita ed è eliminata come tale con le feci (5%). Alcuni peptidi formati da più di tre amminoacidi sono assorbiti mediante transcitosi e come tali possono rappresentare un fattore significativo per lo sviluppo di allergie ed intolleranze alimentari.

Solo nel neonato è possibile l'assorbimento di proteine intere, non digerite. Tale fenomeno è fondamentale per l'assorbimento degli anticorpi trasmessi attraverso il latte materno.

Metabolismo

Dopo essere giunti nel fegato, i singoli aminoacidi possono:

• essere utilizzati come tali per svolgere funzioni particolari (intervengono nella risposta immunitaria, nella sintesi di ormoni e vitamine, nella trasmissione degli impulsi nervosi, nella produzione di energia e come catalizzatori in moltissimi processi metabolici)
• partecipare alla sintesi proteica, un processo inverso a quello digestivo che ha lo scopo di fornire all'organismo i materiali per la crescita, il mantenimento e la ricostruzione delle strutture cellulari
• se presenti in eccesso vengono utilizzati a scopi energetici (gluconeogenesi) o convertiti in grasso di deposito.

Principi Fondamentali

Conoscere nei dettagli la digestione delle proteine ci consente di sfatare diversi miti che da molti anni circolano indisturbati nel mondo del fitness e del bodybuilding:

• La digestione delle proteine è un processo impegnativo che affatica l'organismo. Un'eccessiva assunzione proteica si traduce pertanto in un inutile e pericoloso stress a livello epatico e renale.
• Assumere con la dieta grossi quantitativi di proteine non favorisce, di per sé, il dimagrimento o l'aumento della massa muscolare
• Se tale assunzione avviene in un contesto ipercalorico si assisterà inevitabilmente ad un aumento degli accumuli adiposi
• Se viene seguita una dieta ipocalorica ed iperproteica una parte dei singoli aminoacidi verrà convertita in glucosio; gli effetti dimagranti saranno buoni (aumento della termogenesi e del senso di sazietà) ma alla lunga l'eccessiva assunzione proteica causerà non pochi problemi all'organismo (osteoporosi, calo delle difese immunitarie, chetosi, problemi gastrointestinali e disidratazione).
• Gli ormoni di natura proteica (o peptidici) come l'IGF-1 e l'ormone della crescita (somatotropina o GH) possono essere assunti soltanto in forma iniettabile. Se venissero ingeriti il nostro organismo li tratterebbe come qualsiasi altra molecola proteica, scomponendoli nei singoli amminoacidi od eliminandoli con le feci (le catene più lunghe di 4 AA non possono essere assorbite come tali e necessitano di una preventiva riduzione in catene più piccole).
• Assumere grossi quantitativi di un singolo aminoacido ostacola il trasporto di altri aminoacidi per saturazione del carrier comune. Anche per questo motivo è alquanto ottimistico sperare che l'assunzione massiccia di un particolare aminoacido possa favorire l'anabolismo muscolare.